Os aminoácidos são os blocos de construção das proteínas, enzimas, hormônios e neurotransmissores que seu corpo fabrica. Todos os aminoácidos compartilham uma estrutura geral composta por quatro grupos de moléculas: um alfa-carbono central com um átomo de hidrogênio, um grupo amina, um grupo carboxila e uma cadeia lateral. Seu corpo possui 20 tipos diferentes de aminoácidos idênticos, exceto pelas cadeias laterais, que diferem em sua afinidade pela água, carga e composição molecular.
Estrutura geral de aminoácidos
Os aminoácidos contêm um átomo de hidrogênio; um grupo amina carregado positivamente, que contém um átomo de nitrogênio e três átomos de hidrogênio; e um grupo carboxila com carga negativa, que contém um átomo de carbono e dois átomos de oxigênio. Essas moléculas, juntamente com o grupo variável de cadeia lateral, estão ligadas ao carbono alfa central. A carga positiva do grupo amina é atraída para o grupo carboxila carregado negativamente de outros aminoácidos. A ligação de vários desses aminoácidos forma a espinha dorsal de uma cadeia de aminoácidos. Essa cadeia se dobra e interage com as cadeias laterais de outros backbones de aminoácidos para formar uma proteína tridimensional.
Aminoácidos Hidrofóbicos
Uma cadeia lateral contendo uma longa cadeia de carbonos e hidrogênios repelirá a água e formará ligações com outras cadeias laterais que repelem a água ou são hidrofóbicas. Esse conjunto de aminoácidos hidrofóbicos cria uma estrutura proteica estável e fisicamente durável que não se dissolve na água. O colágeno, uma proteína estrutural nos tecidos, incluindo a pele, tendões e ligamentos, possui uma proporção relativamente grande de aminoácidos hidrofóbicos. Por outro lado, as proteínas que entram em contato com a água, como a hemoglobina no sangue, têm uma proporção relativamente alta de aminoácidos hidrofílicos ou que atraem água.
Carga de aminoácidos
As cadeias laterais de alguns aminoácidos têm uma carga positiva ou negativa, o que ajuda a formar uma forte interação com moléculas de carga oposta. Por exemplo, um local de ligação para o ATP, uma molécula carregada negativamente, pode conter muitos aminoácidos carregados positivamente para ajudar a facilitar uma forte ligação à proteína. A carga elétrica desses aminoácidos também os torna solúveis em água, o que pode ser essencial para o funcionamento adequado. Por exemplo, indivíduos com anemia falciforme têm uma mutação na qual uma de suas cadeias de proteínas da hemoglobina possui um aminoácido não carregado em vez de um aminoácido carregado negativamente. Isso distorce a forma da proteína e o glóbulo vermelho não pode se ligar e transportar oxigênio.
Aminoácidos com enxofre
Cisteína e metionina são os dois aminoácidos que possuem enxofre em suas cadeias laterais. A molécula de enxofre de uma cisteína pode se ligar à molécula de enxofre de outra cisteína, criando uma ligação forte que é hidrofóbica e ajuda a manter a integridade estrutural da proteína. A queratina, a principal proteína estrutural do cabelo e das unhas, contém muitos aminoácidos cisteína. Embora a molécula de enxofre na metionina seja incapaz de se ligar a outros enxofre, ajuda a facilitar a transferência de moléculas em processos metabólicos, incluindo quebra de proteínas e metabolismo de carboidratos.
